Objevte Tajemství Aminokyselin: Klíč k Pevným a Zdravým Bílkovinám!

Bílkoviny, neboli proteiny, jsou biomakromolekulární látky, jejichž podíl v tkáních vyšších organismů a člověka přesahuje 80 % (nepočítáme-li vodu). U rostlin tuto roli zaujímají polysacharidy. Jsou to organické makromolekulární látky s molekulovou hmotností přesahující 10 000. Typický protein jich obsahuje 200-300. Živočichové a člověk přijímají bílkoviny v potravě, zatímco rostliny jsou schopné si je sami vytvářet z anorganických dusíkových látek (např. dusičnanů).

Strávené bílkoviny se v trávicím ústrojí rozkládají na aminokyseliny, ze kterých si organismus následně vytváří specifické bílkoviny. Jelikož bílkoviny patří mezi vysokomolekulární látky (jedná se o makromolekuly o rozměrech 5 - 100 nm), mají velmi vysoké hodnoty relativních molekulových hmotností. Bílkoviny (proteiny) jsou vedle tuků a sacharidů jednou ze třech makroživin v naší stravě. Jelikož jsou základní stavební jednotkou našeho těla, jejich pravidelný příjem je nepostradatelný pro naše zdraví. Jsou využívány nejen na všeobecně známý růst svalů, ale i tvorbu imunitních buněk, enzymů, hormonů a dalších potřebných látek.

Na rozdíl od sacharidů a tuků si naše tělo nedokáže vytvořit žádnou větší zásobu bílkovin, proto je jejich dostatečný denní příjem o to důležitější. V těle sice cirkulují i volné aminokyseliny (tzv. aminokyselinový pool), které slouží jako taková nouzová rezerva, ale jejich množství je omezené.

Aminokyseliny - základní stavební jednotky

Základními stavebními jednotkami všech bílkovin jsou aminokyseliny (AK), což jsou z chemického hlediska substituční deriváty karboxylových kyselin. Aminokyseliny jsou organické sloučeniny, které jsou základní stavební složkou všech bílkovin (proteinů) potřebných pro metabolismus a růst. Chemicky jsou to organické sloučeniny navzájem spojené peptidovou vazbou. V aminokyselině musí být přítomna alespoň jedna primární aminoskupina -NH2 a současně alespoň jedna karboxylová skupina -COOH. V přírodě bylo prokázáno více než 700 různých AMK. Ačkoliv bylo objeveno již několik tisíc těchto sloučenin, na tvorbě bílkovin se jich podílí pouze 21 (resp. 22, počítáme-li pyrolysin, který se vyskytuje jen v proteinech některých bakterií). Ty pak označujeme jako kódované aminokyseliny.

Veškeré kódované aminokyseliny mají aminovou skupinu -NH2 navázanou na atom uhlíku ležící hned vedle karboxylové skupiny -COOH, a proto označujeme tyto aminokyseliny (dle jejich struktury) jako 2-aminokarboxylové kyseliny neboli α-kyseliny. Proteinogenní aminokyseliny, nebo-li také kódované, se vyskytují v bílkovinách jako L-alfa-aminokyseliny (výjimkou je glycin).

Čtěte také: Jak dosáhnout dokonalého malování

Z obecného vzorce je zřejmé, že všechny aminokyseliny (vyjma glycinu, u kterého je R = H) mají chirální atom uhlíku, tedy takový, na který jsou vázány 4 různé substituenty. Z toho vyplývá, že aminokyseliny se mohou vyskytovat ve 2 konfiguracích, stejně jako třeba sacharidy. Tyto konfigurace označujeme jako L- a D-, přičemž dle dohody se odvozují od aminokyseliny serinu. Veškeré kódované aminokyseliny se vyskytují výhradně v konfiguraci L-.

Některé aminokyseliny mají ve svém postranním řetězci (R-) zastoupeny další karboxylové či aminové skupiny. Podle poměru celkového počtu těchto skupin je lze rozdělit na kyselé (COOH > NH2), neutrální (COOH = NH2) a zásadité (COOH < NH2). Jelikož se aminokyseliny mohou chovat jako kyseliny či zásady, označujeme je jako amfoterní sloučeniny. U aminokyselin dochází ke vnitřní interakci mezi skupinou karboxylovou COOH a aminovou NH2 za vzniku obojetného iontu (amfiontu). Tato interakce se projevuje při hodnotě pH (specifické pro každou aminokyselinu) označované jako izoelektrický bod pI. Molekula se v tomto stavu chová navenek elektricky neutrálně. Jelikož mají aminokyseliny iontovou strukturu (amfion), vykazují vlastnosti iontových sloučenin - jsou tuhé, bezbarvé, rozpustné ve vodě, mají vyšší bod tání (resp. rozkladu) a jejich částice se pohybují ve stejnosměrném elektrickém poli (tento děj se nazývá iontoforéza).

Pro aminokyseliny se používají tradiční (triviální) názvy a třípísmenné zkratky odvozené z jejich názvů. Pro psaní sekvence aminokyselin dlouhých řetězců se mohou využívat i jednopísmenné zkratky.

Esenciální a neesenciální aminokyseliny

Některé aminokyseliny je schopen si člověk a živočichové syntetizovat z jiných, například transaminací oxokyselin. Aminokyseliny, které je schopen si organismus takto syntetizovat, nazýváme jako neesenciální (postradatelné). Existuje 11 neesenciálních aminokyselin. Ostatní, esenciální (nepostradatelné), musí být obsaženy v potravě. Esenciálních aminokyselin je 9. Jedná se především o aminokyseliny s heterocyklickým zbytkem, aromatickým či rozvětveným řetězcem.

Mezi esenciální aminokyseliny (celkem 10, pokud počítáme i semiesenciální) patří:

Čtěte také: Vyplatí se vyšší frekvence RAM?

Valin
Leucin
Isoleucin
Methionin
Tryptofan
Fenylalanin
Threonin
Lysin
Arginin (semiesenciální)
Histidin (semiesenciální)

Aminokyseliny, které si tělo umí vyrobit samo, nazýváme neesenciální. Jsou to: alanin, asparagin, glycin, kyselina asparagová, kyselina glutamová, prolin a serin. Některé neesenciální aminokyseliny se stávají esenciálními za určitých podmínek (například během růstu, nemoci, stresu nebo v období regenerace). Jelikož se spousta esenciálních aminokyselin vyskytuje především v živočišné potravě, nikoliv rostlinné, může mít organismus vegetariána často problém se syntézou specifických bílkovin.

Vznik peptidů a bílkovin

Kondenzací aminokyselin vznikají peptidy až bílkoviny. Podle počtu spojených aminokyselin rozlišujeme oligopeptidy (2 - 10), polypeptidy (10 - 100) a bílkoviny (100 a více). Peptidy můžeme dále dělit na dipeptidy (2 AK), tripeptidy (3 AK), tetrapeptidy (4 AK) atd. Kondenzace probíhá spojením karboxylové skupiny jedné aminokyseliny s aminovou skupinou jiné za současného odštěpení molekuly vody jako vedlejšího produktu. Obě aminokyseliny jsou pevně vázané peptidovou (peptidickou) vazbou -CO-NH-, která je kovalentní a rigidní.

Z uvedených rovnic je zřejmé, že kondenzací dvou odlišných aminokyselin mohou vzniknout dva různé dipeptidy. Kombinací 21 proteinogenních aminokyselín může tak vzniknout nepřeberné množství bílkovin, které se vyznačují svými jedinečnými vlastnostmi. Z 21 kódovaných aminokyselin může vzniknout 441 různých dipeptidů, 9 261 tripeptidů či 194 481 tetrapeptidů. U proteinů obsahujících 75 aminokyselin může vzniknout přibližně 1,47·10⁹⁹ různých bílkovin.

Působením roztoků kyselin, zásad či enzymů je možné nechat peptidy hydrolyzovat (nechat je reagovat s vodou) za vzniku jednotlivých aminokyselin. Každý protein má polypeptidovou kostru, na kterou jsou navázané postranní řetězce (R-) jednotlivých aminokyselin. Ty určují jedinečné vlastnosti každé bílkoviny.

Struktura bílkovin

Bílkoviny jsou složené přibližně z 50 % uhlíku, 24 % kyslíku, 18 % dusíku, 6 % vodíku a 2 % jiných prvků (např. síry). Tyto sloučeniny jsou makromolekuly tvořené několika sty kondenzovaných aminokyselinových jednotek. Struktura proteinů vychází z uspořádání aminokyselin v řetězci.

Čtěte také: Základní informace o pískování

Primární struktura

Primární struktura bílkovin je dána pořadím jednotlivých aminokyselin v řetězci bílkoviny. Podmiňuje tedy vlastnosti bílkovin i jejich biologickou funkci. Primární struktura rovněž předurčuje vyšší stupeň organizace prostorového uspořádání molekuly. Vřazení nevhodné aminokyseliny do polypeptidického řetězce se může projevit pro daný organismus chorobně, neboť primární struktura je přímým odrazem genetického kódu každého jedince.

Sekundární struktura

Sekundární struktura vypovídá o geometrickém uspořádání polypeptidického řetězce. Jednotlivé části bílkoviny mohou mít strukturu skládaného listu (β-hřeben) či pravotočivé šroubovice (α-helix). Vznik těchto struktur umožňují vodíkové vazby působící mezi funkčními skupinami C=O...H-N. Aminokyselinové zbytky se orientují nad a pod rovinu skládaného listu, případně vně šroubovice. U pravotočivé šroubovice je 1 její závit tvořen 3,6 aminokyselinami. Řetězec je stočen do pravotočivé šroubovice. Délka jednoho závitu šroubovice je rovna 3,6 aminokyselinových zbytků.

Terciární struktura

Terciární struktura je dána uspořádáním skládaného listu či pravotočivé šroubovice do konečného prostorového tvaru molekuly bílkoviny. Tato struktura může být buď fibrilární (vlákno) či globulární (klubko). Kromě vodíkových vazeb se na této struktuře podílejí i iontové vazby, disulfidické vazby či Van der Waalsovy síly. Pokud jsou vodíkovými vazbami vázané různé polypeptidické řetězce, má bílkovina terciární strukturu vlákna. Jsou-li však těmito vazbami vázány části téhož řetězce, má protein globulární strukturu. Terciární strukturu charakterizují další intramolekulární vazebné interakce.

Kvartérní struktura

Kvartérní struktura vypovídá o vzájemném prostorovém uspořádání podjednotek (pokud je bílkovina má). Tyto proteiny jsou tvořené více peptidickými řetězci. Podjednotky mohou snadno disociovat (štěpit se) a zpětně se spojovat - tyto reakce jsou vratné a rovnovážné. Síly podílející se na kvartérní struktuře mají nekovalentní charakter. Kvarterní struktura vzniká u proteinů, které se skládají ze dvou a více polypeptidových řetězců. Jejich spojení zajišťují vzájemné extramolekulární vazebné interakce. Kvarterní strukturu nalezneme například v hemoglobinu.

Denaturace bílkovin

Sekundární a terciární struktura bílkovin se může měnit působením vnějších podmínek (fyzikálních i chemických dějů, jako třeba zvýšením teploty, působením silných kyselin, zásad či iontů těžkých kovů). Tato změna může být buď vratná (dočasná) či nevratná (trvalá). Vratná změna konfigurace molekuly je rovnovážná, někdy se chybně označuje jako vratná denaturace. Nevratná změna (denaturace) je doprovázena ztrátou biologické aktivity dané bílkoviny. Tento děj se využívá například při vaření masa či vajec - tyto potraviny se tak stávají stravitelné, přičemž si zachovávají svoji biologickou hodnotu. Denaturace bílkovin je proces, kdy se mění sekundární a terciární struktura. Protein tímto ztrácí biologickou aktivitu.

Funkce bílkovin

Bílkoviny jsou důležitými látkami pro správnou funkčnost všech organismů. Samotné aminokyseliny slouží jako zdroj dusíku, který je nepostradatelným biogenním prvkem. Proteiny mají funkci stavební (skleroproteiny, např. kolagen), katalytickou (enzymy - biokatalyzátory), regulační (hormony, např. inzulín), obrannou (protilátky, např. imunoglobulin), transportní (např. hemoglobin), zásobní (např. ovalbumin), pohybovou (např. myosin). Bílkoviny se podílí také na syntéze lipidové dvojvrstvy, nukleotidů a alkaloidů. Některé proteiny patří mezi toxiny (např. hadí jedy). Organismus využívá proteiny jako alternativní zdroj energie (po sacharidech a lipidech), neboť jsou výchozími látkami pro syntézu sacharidů. Energetická hodnota bílkovin je stejná jako u sacharidů, tedy 4 kcal/17 kJ/1 g.

Mezi další důležité funkce bílkovin patří:

Stavební funkce - bílkoviny jsou složkou buněčných i tkáňových struktur organismu (např. svalová vlákna, kosti, kůže, šlachy, vazy).
Transportní funkce - bílkoviny se podílejí na transportu některých látek v organismu (např. hemoglobin a transport železa, přenos volných mastných kyselin, bilirubinu prostřednictvím albuminu).
Imunitní funkce - bílkoviny hrají důležitou roli i ve funkci imunitního systému, zejména jako imunoglobuliny (protilátky).
Metabolická funkce - jakožto součást enzymů či hormonů jsou bílkoviny nepostradatelným předpokladem pro normální průběh metabolických reakcí a fungování organismu.
Přenos nervového vzruchu - nezanedbatelná je i role bílkovin v procesu přenosu nervového vzruchu, kdy jsou prekurzory mnoha neurotransmiterů či součástí samotných receptorů.
Pohybová funkce - proteiny aktin a myosin vytváří kontraktilní aparát ve svalech, což umožňuje kontrakci svalu.

Lidské tělo neumí proteiny příliš skladovat, proto je pro neustálé budování a obnovu tělesných struktur nezbytný stálý přísun bílkovin potravou. Nedostatek proteinů může vést k poruchám růstu a vývoje. Ve vyspělých zemích je nicméně proteino-energetická podvýživa vzácná. Zvýšený příjem bílkovin má význam zejména během dospívání, nemoci, hubnutí nebo budování svalové hmoty.

Rozdělení a příklady bílkovin

Bílkoviny lze rozdělit dle několika kritérií. Podle chemického složení se dělí na jednoduché (složené pouze z aminokyselinových jednotek) a složené (obsahující i nebílkovinnou složku). Složené (též kondenzované) bílkoviny se dále mohou dělit na:

Lipoproteiny (obsahují lipidovou složku) - podílí se na stavbě buněčných membrán, vazba lipidu na bílkovinu umožňuje jeho transport v polárním prostředí (krvi).
Glykoproteiny (obsahují sacharidovou složku) - ve vodě se rozpouštějí na viskózní roztoky, jsou obsaženy ve slinách a vylučovány rovněž žaludeční sliznicí, která tak chrání žaludeční stěnu před štěpnými účinky některých enzymů.
Fosfoproteiny (obsahují zbytky kyseliny fosforečné) - jsou důležitým zdrojem fosforu pro lidský organismus a syntézu nukleových kyselin (RNA, DNA). Důležitým proteinem patřící do této skupiny je kasein, který nalezneme v mléce ve formě vápenaté soli a je rovněž zdrojem vápníku.
Metaloproteiny (obsahují kationty kovů) - mezi nejznámější patří ferritin (ve své struktuře obsahuje až 20 % železa), který zprostředkovává přenos atomů železa v organismu.
Hemoproteiny (obsahují krevní barvivo hem) - řadíme sem hemoglobin (zajišťující transport kyslíku a oxidu uhličitého v krvi) a myoglobin (zajišťující transport obou plynů ve svalech). Oba proteiny obsahují vázaný železnatý kation Fe²⁺. U měkkýšů a členovců plní tuto funkci modrý hemokyanin, který obsahuje kation měďnatý Cu²⁺. Cytochromy katalyzují oxidační procesy v buňkách.
Nukleoproteiny (obsahují části nukleových kyselin).

Podle terciární struktury bílkovin je můžeme rozdělit na fibrilární (skleroproteiny), které mají tvar dlouhého vlákna, a globulární (sferoproteiny), které mají tvar klubka.

Příklady bílkovin

Kolagen - význačný zástupce fibrilárních proteinů, tvoří 1/3 všech živočišných bílkovin. Vyskytuje se v kostech, chrupavkách, kůžích, šlachách. Zahříváním kolagenu v zásaditém prostředí vzniká klih, případně želatina.
Keratin - nalézající se ve vlastech, nehtech, peří či vlně.
Fibroin - vyskytuje se v přírodním hedvábí.
Myosin a aktin - zajišťují správnou funkčnost svalů.
Enzymy (biokatalyzátory) - patří mezi globulární bílkoviny.
Protilátky - patří mezi globulární bílkoviny.
Albuminy - získávají se z mléka, krevního séra či vaječného bílku a slouží jako zdroje aminokyselin pro organismus. Albuminy jsou rozpustné v čisté vodě.
Globuliny - patří sem například γ-globulin, který je frakcí krevního globulinu. Fibrinogen nalezneme v míše a krvi, kde je zodpovědný za její srážení - to je způsobeno jeho přeměnou na fibrin s vláknitou strukturou. Globuliny histony se nalézají v buněčných jádrech a vážou se na nukleové kyseliny. Globuliny jsou rozpustné ve slabých roztocích kyselin, zásad a solí.

Trávení a využití bílkovin

Trávení bílkovin začíná už v žaludku. Žaludeční buňky produkují tzv. pepsinogen, který je následně díky žaludeční kyselině chlorovodíkové přeměněný na enzym pepsin. Ten začíná štěpit řetězce bílkovin na kratší úseky. Pepsin přichází o své schopnosti, když se společně s částečně natráveným obsahem žaludku dostane dále do trávicího traktu, konkrétně do tenkého střeva. Tam roli přebírají trávicí enzymy pankreatické šťávy (např. trypsin, chymotrypsin nebo elastáza), které štěpí řetězce (polypeptidy) na kratší oligopeptidy. Ty jsou dále enzymy loženými na střevní sliznici rozštěpené na ty nejmenší jednotky - dipeptidy, tripeptidy a jednotlivé aminokyseliny, které se postupně vstřebou do krevního řečiště.

Aminokyseliny, které se vstřebají do krve, jsou využité na několik účelů. Část z nich je využita k tvorbě nových bílkovin (např. při růstu, obnově tkání apod.). Jiné jsou využité například na tvorbu nebílkovinných látek, jako jsou biogenní aminy či kreatin. Některé aminokyseliny se použijí i jako zdroj energie, a to v případě, že jsou vyčerpané jiné energetické zdroje (tuky, sacharidy). V tu chvíli můžou být tzv. glukogenní aminokyseliny přeměněny na glukózu. Jako rychlý zdroj energie fungují i rozvětvené aminokyseliny (BCAA), a to například při sportovním výkonu.

Hodnocení kvality bílkovin

Kvalita proteinů je hodnocena podle velikosti jejich biologické hodnoty. Biologická hodnota proteinu odráží jak množství a spektrum esenciálních aminokyselin, tak i stravitelnost a využitelnost bílkoviny z dané potraviny. Čím vyšší je její hodnota, tím lépe je tělo schopno daný protein maximálně využít pro tvorbu vlastních proteinů. Referenčním proteinem, se kterým se ostatní proteiny srovnávají, je vaječná bílkovina.

Biologická hodnota slepičího vejce byla v době zavedení tohoto pojmu stanovena na 100; předpokládalo se tedy, že proteiny obsažené ve vejci mají nejvyšší biologickou hodnotu. Zejména kombinací různých druhů potravin (např. brambory s vejcem, případně brambory či obilniny s mlékem či mléčnými výrobky) však lze biologickou hodnotu proteinů zvýšit i nad 100.

Dalším způsobem, jak hodnotit kvalitu proteinů, je zjistit jejich aminokyselinové skóre (AAS). AAS porovnává zastoupení jednotlivých esenciálních aminokyselin v daném proteinu vůči referenční bílkovině. Aminokyselinové skóre se vyjadřuje číselnou škálou od 0 do 1. V případě vysoce kvalitních bílkovin může nabývat hodnot i vyšších než 1 (čím kvalitnější bílkovina, tím vyšší hodnota AAS).

Z hodnoty AAS vychází PDCAAS (Protein Digestibility - Corrected Amino Acid Score). Toto skóre v sobě zahrnuje jednak zastoupení esenciálních aminokyselin, ale i stravitelnost proteinu v celém zažívacím traktu. PDCAAS nabývá opět hodnot od 0 do 1 a opět platí, čím vyšší hodnota, tím kvalitnější protein. Například syrovátkový protein, vejce, kasein, kuřecí mají hodnotu PDCAAS rovnu 1, sójový protein 0,98 a vařená rýže 0,62.

I skóre PDCAAS má však určité nedostatky. Nezahrnuje totiž antinutriční faktory obsažené v potravině. Řešením je pravděpodobně DIAAS (Digestible Indispensable Amino Acid Score). DIAAS se zabývá stravitelností proteinu pouze v tenkém střevě, protože se předpokládá, že pouze aminokyseliny vstřebané v tenkém střevě se zapojují do výstavbového metabolismu a mohou být využity pro tvorbu vlastních tělesných bílkovin. Antinutriční látky jsou přirozené složky potravin rostlinného původu, které snižují výživovou (nutriční) hodnotu potravin nebo krmiv, ve kterých jsou obsaženy. Jsou příčinou nižší biologické využitelnosti živin a narušují proces trávení. Na předních příčkách se nadále drží syrovátkový protein, mléko a vejce.

Doporučený denní příjem bílkovin

Potřeba bílkovin se u jednotlivých osob liší, a to v závislosti na věku, úrovni fyzické aktivity, zdravotním stavu nebo třeba aktuálním cíli v oblasti regulace hmotnosti (nabírání svalové hmoty vs. hubnutí). Pro dospělého člověka bez fyzické aktivity je minimální denní potřeba bílkovin 0,8 g/kg tělesné hmotnosti denně, u dětí pak 0,9 g/kg. Jako vhodnější se ale jeví množství 1 g bílkovin / kg tělesné hmotnosti. Pro ženu s hmotností 60 kg to představuje denní příjem 60 g bílkovin.

Pro sportující populaci světové autority jako ISSN doporučují v průměru 1,4-2 g bílkovin/kg tělesné hmotnosti denně. Pokud usilujete o budování svalové hmoty a máte tomu přizpůsobený tréninkový plán, toto množství může být ještě o něco vyšší - konkrétně 1,5-2,2 g/kg tělesné hmotnosti. Zvýšená potřeba bílkovin je také během redukce hmotnosti. Kalorický deficit, který je předpokladem efektivního hubnutí, totiž představuje pro vaši svalovou hmotu opravdovou výzvu. Abyste své svaly ochránili, neměl by být tento kalorický deficit příliš velký (max 20 % celkového energetického příjmu) a také byste měli pravidelně během dne konzumovat kvalitní bílkoviny v množství až 1,6-2,4 g/kg tělesné hmotnosti. Bílkoviny mají navíc velmi dobrý sytící efekt, takže jejich dostatečný příjem vás uchrání před rychlým hladem. Při nadváze a obezitě se doporučuje přijmout denně 1,2-1,5 g/kg reálné tělesné hmotnosti.

Nedostatečný příjem bílkovin

Bílkoviny jsou v organismu nezbytné pro řadu metabolických dějů i stavební funkce. Jejich nedostatek ve stravě tak může vést k:

Ztrátě svalové hmoty
Zvýšené únavě
Snížené kvalitě kostní a zubní tkáně
Zhoršenému hojení ran
Poruše imunitních funkcí
Narušení normálního metabolismu
Zhoršenému stavu vlasů a nehtů
U dětí hrozí také narušení normálního růstu a vývoje.

Zdroje bílkovin

Potravinové zdroje bílkovin najdeme v živočišné, ale i rostlinné říši. Ačkoliv obě skupiny potravin obsahují bílkoviny, ty živočišné jsou jejich lepšími zdroji. Mají totiž kvalitnější složení.

Živočišné zdroje

Tyto bílkovinné zdroje jsou všeobecně díky optimálnímu poměru a množství aminokyselin považované za plnohodnotné. Obsahují všechny esenciální aminokyseliny, které jsou pro lidské tělo daleko lépe a rychleji stravitelné. Mezi nejkvalitnější bílkoviny patří zejména ty z živočišných zdrojů - tedy maso, ryby, mléčné výrobky nebo vejce.

Skupina potravin	Průměrný obsah bílkovin/ 100 g
Maso	26 g
Šunka (min. 90 % masa)	20 g
Vejce	13 g
Mléko (polotučné)	3,3 g
Sýr eidam 30 %	27 g
Tvaroh (polotučný)	12 g
Jogurt (bílý 3,5 % tuku)	4 g

Rostlinné zdroje

Jelikož rostlinné potraviny mají v obsahu esenciálních aminokyselin rezervy, všeobecně je považujeme za neplnohodnotné. Najdou se ale výjimky, které vyčnívají z řady a obsahem aminokyselin se přibližují živočišným zdrojům bílkovin. Mezi ně patří například sója, cizrna a pseudoobiloviny (amarant, quinoa). Většina rostlinných zdrojů bílkovin obsahuje esenciální aminokyseliny v nedostatečném množství, proto se nazývají limitující aminokyseliny. Naštěstí každé skupině rostlinných potravin chybí jiné aminokyseliny, takže vhodnou kombinací rostlinných zdrojů se můžeme tohoto nedostatku téměř zbavit. Například obiloviny mají nedostatek aminokyseliny lysinu, zatímco luštěninám chybí methionin a cystein.

Nejlepším dosažením co možná nejkomplexnějšího spektra esenciálních aminokyselin z rostlinných zdrojů je jejich kombinace a pestrost v jídelníčku. Neznamená to ale, že je nutné přijmout obě skupiny v jednom jídle (ačkoliv je to nejpraktičtější a nejideálnější). Stačí, aby byl příjem dostatečný v průběhu celého dne. Příklady vhodných kombinací:

Obiloviny + luštěniny (např. rýže s čočkou)
Ořechy, semena + luštěniny (např. arašídy s fazolemi)
Obiloviny + ořechy, semena (např. ovesná kaše s mandlemi)

Některé rostlinné zdroje bílkovin však obsahují kompletní spektrum esenciálních aminokyselin a můžeme je tedy považovat za plnohodnotné. Mezi oblíbené veganské proteiny patří hrachový, sójový, rýžový nebo konopný. Kvůli nižší biologické hodnotě rostlinných bílkovin a také časté přítomnosti antinutričních látek (př. kyselina fytová), které využitelnost bílkoviny značně snižují, je potřeba ve většině případů denní příjem bílkovin navýšit. U běžné populace to může být o cca 1,5x, zatímco u sportovců i daleko více.

tags: #základní #stavební #složka #bílkovin #aminokyseliny

Aminokyseliny: Základní stavební složka bílkovin